HIST1H2BJ

H2BC11
Estruturas disponíveis
PDB	Pesquisa Human UniProt: PDBe RCSB
Lista de códigos id do PDB
	3A6N, 3AFA, 3AN2, 3AV1, 3AV2, 3AYW, 3AZE, 3AZF, 3AZG, 3AZH, 3AZI, 3AZJ, 3AZK, 3AZL, 3AZM, 3AZN, 3W96, 3W97, 3W98, 3W99, 3WA9, 3WAA, 3WTP, 4CAY, 5CPJ, 5B0Z, 4YM5, 5AV9, 5AVB, 5AV5, 4YM6, 5CPI, 5AV6, 5AV8, 5CPK, 5AVC, 5B0Y, 4Z5T, 5FUG, 5B24, 2RVQ, 5AY8, 5B2I, 5B40, 5B2J
Identificadores
Nomes alternativos	H2BC11, Histona H2B tipo 1-J
IDs externos	OMIM: 615044 HomoloGene: 128594 GeneCards: H2BC11
Ontologia genética
Função molecular	• protein heterodimerization activity; • DNA binding; • lipopolysaccharide binding; • GO:0001948, GO:0016582 ligação a proteínas plasmáticas;
Componente celular	• nucleossoma; • núcleo celular; • cromossoma; • cariolinfa; • extracellular space; • citosol; • membrana plasmática;
Processo biológico	• nucleosome assembly; • innate immune response in mucosa; • defense response to bacterium; • protein ubiquitination; • negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide;
	Sources:Amigo / QuickGO
Ortólogos
	8970
	n/a
	ENSG00000124635
	n/a
	P06899
	n/a
	NM_021058
	n/a
	NP_066402
	n/a
	Wikidata
Ver/Editar Humano

A Histona H2B tipo 1-J é uma proteína que em humanos é codificada pelo gene HIST1H2BJ.^[2]^[3]^[4]

As histonas são proteínas nucleares básicas que são responsáveis pela estrutura dos nucleossomos da fibra cromossômica nos eucariotos. Duas moléculas de cada uma das quatro histonas do núcleo (H2A, H2B, H3 e H4) formam um octâmero, em torno do qual aproximadamente 146 pb de DNA é envolvido em unidades repetidas, chamadas nucleossomos. A histona ligante, H1, interage com o DNA ligante entre nucleossomos e funciona na compactação da cromatina em estruturas de ordem superior. Este gene é desprovido de intrones e codifica um membro da família histona H2B. Os transcritos desse gene não possuem caudas de poli A, mas contêm um elemento de terminação palindrômico. Este gene é encontrado no pequeno agrupamento de genes de histonas no cromossomo 6p22-p21.3.^[4]

Referências

↑ «Human PubMed Reference:»
↑ Zhong R, Roeder RG, Heintz N (janeiro de 1984). «The primary structure and expression of four cloned human histone genes». Nucleic Acids Res. 11 (21): 7409–7425. PMC 326492 . PMID 6647026. doi:10.1093/nar/11.21.7409
↑ Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (outubro de 2002). «The human and mouse replication-dependent histone genes». Genomics. 80 (5): 487–498. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3
↑ ^a ^b «Entrez Gene: HIST1H2BJ histone cluster 1, H2bj»

Leitura adicional

Alnemri ES, Litwack G (1989). «Glucocorticoid-induced lymphocytolysis is not mediated by an induced endonuclease». J. Biol. Chem. 264 (7): 4104–11. PMID 2917990
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El Kharroubi A, Piras G, Zensen R, Martin MA (1998). «Transcriptional activation of the integrated chromatin-associated human immunodeficiency virus type 1 promoter». Mol. Cell. Biol. 18 (5): 2535–44. PMC 110633 . PMID 9566873. doi:10.1128/mcb.18.5.2535
Albig W, Trappe R, Kardalinou E, et al. (1999). «The human H2A and H2B histone gene complement». Biol. Chem. 380 (1): 7–18. PMID 10064132. doi:10.1515/BC.1999.002
Ahn J, Gruen JR (1999). «The genomic organization of the histone clusters on human 6p21.3». Mamm. Genome. 10 (7): 768–770. PMID 10384058. doi:10.1007/s003359901089
Deng L, de la Fuente C, Fu P, et al. (2001). «Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones». Virology. 277 (2): 278–295. PMID 11080476. doi:10.1006/viro.2000.0593
Deng L, Wang D, de la Fuente C, et al. (2001). «Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA». Virology. 289 (2): 312–326. PMID 11689053. doi:10.1006/viro.2001.1129
Galasinski SC, Louie DF, Gloor KK, et al. (2002). «Global regulation of post-translational modifications on core histones». J. Biol. Chem. 277 (4): 2579–2588. PMID 11709551. doi:10.1074/jbc.M107894200
Weinmann AS, Yan PS, Oberley MJ, et al. (2002). «Isolating human transcription factor targets by coupling chromatin immunoprecipitation and CpG island microarray analysis». Genes Dev. 16 (2): 235–244. PMC 155318 . PMID 11799066. doi:10.1101/gad.943102
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Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–16903. PMC 139241 . PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899
Giampuzzi M, Oleggini R, Di Donato A (2003). «Demonstration of in vitro interaction between tumor suppressor lysyl oxidase and histones H1 and H2: definition of the regions involved». Biochim. Biophys. Acta. 1647 (1–2): 245–51. PMID 12686141. doi:10.1016/s1570-9639(03)00059-1
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Lusic M, Marcello A, Cereseto A, Giacca M (2004). «Regulation of HIV-1 gene expression by histone acetylation and factor recruitment at the LTR promoter». EMBO J. 22 (24): 6550–6561. PMC 291826 . PMID 14657027. doi:10.1093/emboj/cdg631
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co|vauthors=Howell SJ, Wilk D, Yadav SP, Bevins CL |título=Antimicrobial polypeptides of the human colonic epithelium |periódico=Peptides |volume=24 |número= 11 |pages= 1763–1770 |ano= 2004 |pmid= 15019208 |doi= 10.1016/j.peptides.2003.07.028 }}

[1] «Human PubMed Reference:»

[pmid6647026-2] Zhong R, Roeder RG, Heintz N (janeiro de 1984). «The primary structure and expression of four cloned human histone genes». Nucleic Acids Res. 11 (21): 7409–7425. PMC 326492 . PMID 6647026. doi:10.1093/nar/11.21.7409

[pmid12408966-3] Marzluff WF, Gongidi P, Woods KR, Jin J, Maltais LJ (outubro de 2002). «The human and mouse replication-dependent histone genes». Genomics. 80 (5): 487–498. PMID 12408966. doi:10.1016/S0888-7543(02)96850-3

[entrez-4] «Entrez Gene: HIST1H2BJ histone cluster 1, H2bj»

[2]

[3]

[4]

[1]