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Oligopeptídeo

Um oligopeptídeo (oligo-, "um pouco"), é um peptídeo consistindo de dois a vinte aminoácidos, incluindo dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos e outros polipeptídeos. Algumas das principais classes de oligopeptídeos naturais incluem aeruginosinas, cianopeptolinas, microcistinas, microviridinas, microgininas, anabaenopeptinas e ciclamidas. Microcistinas são melhor estudadas devido ao seu potencial impacto tóxico na água potável.[1] Uma revisão de alguns oligopeptídeos descobriu que a maior classe são as cianopeptolinas (40,1%), seguido pelas microcistinas (13,4%).[2]

Um tripeptídeo (exemplo Val-Gly-Ala) com
verde terminação amino marcado (L-Valina) e
azul terminação carboxila marcado (L-Alanina)
Um tetrapeptídeo (examplo Val-Gly-Ser-Ala) com
verde terminação amino marcado (L-valina) e
azul terminação carboxila marcado (L-alanina)

Produção

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As classes de oligopeptídeos são produzidas por sintases peptídeos não ribossomaiss (abreviadas na literatura em inglês NRPS, de nonribosomal peptides synthases), exceto ciclamidas e microviridinas que são sintetizadas através de rotas ribossômica.[3]

Exemplos

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Exemplos de oligopeptídeos incluem:[4]

  • Amanitinas - Peptídeos cíclicos retirados de carpóforos de diversas espécies de cogumelos. Eles são inibidores potentes de ARN-polimerases na maioria das espécies eucarióticas, impedem a produção de mRNA e a síntese de proteínas. Esses peptídeos são importantes no estudo da transcrição. A alfa-amanitina é a principal toxina da espécie Amanita phalloides, venenoso se ingerido por humanos ou animais.
  • Antipaina - Um oligopeptídeo produzido por várias bactérias que atua como um inibidor de protease.[5]
  • Ceruletida - Um decapeptídeo específico encontrado na pele de Hyla caerulea, a rã arborícola verde australiana. Ceruletida tem muito em comum no que diz respeito à ação e composição colecistocinina. Estimula a secreção gástrica, biliar e pancreática; e certos músculo lisos. É usado para induzir pancreatite em modelos animais experimentais.
  • Glutationa - Um tripeptídeo com muitas funções nas células. Ele se conjuga a fármacos para torná-los mais solúveis para excreção, é um cofator para algumas enzimas, está envolvido no rearranjo de ligações dissulfeto de proteínas e reduz peróxidos.
  • Leupeptinas - Um grupo de oligopeptídeos acilados produzidos por Actinomicetos que funcionam como inibidores de protease. Eles são conhecidos por inibir em vários graus tripsina, plasmina, calicreínas, papaína e as catepsinas.[6]
  • Netropsina - Um oligopeptídeo básico isolado de Streptomyces netropsis. É citotóxico e sua ligação forte e específica a áreas A-T de DNA é útil para pesquisa genética.[7]
  • Pepstatinas - Oligopeptídeos N-acilados isolados a partir de filtrados de cultura de Actinomicetos, os quais atuam especificamente para inibir proteases ácidas, como pepsina e renina.[8]
  • Peptídeo T - N-(N-(N(2)-(N-(N-(N-(N-D-Alanil L-seril)-L-treonil)-L-treonil) L-treonil)-L-asparaginil)-L-tirosil) L-treonina. Octapeptídeo compartilhando homologia de sequência com proteína do envelope de HIV gp120. Pode ser útil como agente antiviral na terapia da AIDS. A sequência do pentapeptídeo central, TTNYT, consistindo de aminoácidos 4-8 no peptídeo T, é a sequência do envelope do HIV necessária para a ligação ao receptor CD4.
  • Faloidina - Um polipeptídeo muito tóxico isolado principalmente de Amanita phalloides (Agaricaceae) ou limite de morte; causa morte no fígado, rins e danos do CNS no envenenamento por cogumelos; usado no estudo de danos no fígado.[9]
  • Teprotida - Um nonapeptídeo feito pelo homem (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro) que é exatamente o mesmo que o peptídeo do veneno da cobra, Bothrops jararaca.[10] Ele inibe a cininase II e a angiotensina I e foi proposto como um agente anti-hipertensivo.
  • Tuftsina - N(2)-((1-(N(2)-L-Treonil)-L-lisil)-L-prolil)-L-arginina. Um tetrapeptídeo produzido no baço por clivagem enzimática de uma gamaglobulina leucofílica.[11] Ele estimula a atividade fagocítica de leucócitos polimorfonucleares do sangue e neutrófilos em particular.[12] O peptídeo está localizado no fragmento Fd da molécula de gama-globulina.[13]

Referências

  1. ↑ Welker, Martin; Von Döhren, Hans (2006). «Cyanobacterial peptides – Nature's own combinatorial biosynthesis». FEMS Microbiology Reviews. 30 (4): 530–563. PMID 16774586. doi:10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x  
  2. ↑ Chlipala, George E.; Mo, Shunyan; Orjala, Jimmy (2011). «Chemodiversity in Freshwater and Terrestrial Cyanobacteria – a Source for Drug Discovery». Curr Drug Targets. 12 (11): 1654–73. PMC 3244969 . PMID 21561419. doi:10.2174/138945011798109455 
  3. ↑ Agha, Ramsy; Cirés, Samuel; Wörmer, Lars; Quesada, Antonio (2013). «Limited Stability of Microcystins in Oligopeptide Compositions of Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): Implications in the Definition of Chemotypes». Toxins. 5 (6): 1089–1104. PMC 3717771 . PMID 23744054. doi:10.3390/toxins5061089  
  4. ↑ Argos, Patrick. «An Investigation of Oligopeptides Linking Domains in Protein Tertiary Structures and Possible Candidates for General Gene Fusion» (PDF). European Molecular Biology Laboratory. Consultado em 28 July 2014. Cópia arquivada (PDF) em 28 July 2014  Verifique data em: |acessodata=, |arquivodata= (ajuda)
  5. ↑ Branco, Marlon de Araújo Castelo; Carvalho, Yndyra Nayan Teixeira; Sousa Junior, Antonio de; Moraes Junior, Felipe de Jesus; Evangelista, Luanna Soares de Melo; Nascimento, Isolda Márcia Rocha do; Carvalho, Geraldo Magela Côrtes; Souza, José Adalmir Torres de. O inibidor de serino protease Antipaina preserva a integridade do acrossoma de espermatozoides bovino Curraleiro Pé-Duro durante a criopreservação. R. bras. Reprod. Anim. ; 40(4): 278-280, Out-Dez. 2016.
  6. ↑ Billinger E, Viljanen J, Lind SB, Johansson G. Inhibition properties of free and conjugated leupeptin analogues. FEBS Open Bio. 2020 Dec;10(12):2605-2615. doi: 10.1002/2211-5463.12994. Epub 2020 Nov 2. PMID: 33016476; PMCID: PMC7714073.
  7. ↑ Berman HM, Neidle S, Zimmer C, Thrum H. Netropsin, a DNA-binding oligopeptide structural and binding studies. Biochim Biophys Acta. 1979 Jan 26;561(1):124-31. doi: 10.1016/0005-2787(79)90496-9. PMID: 420847.
  8. ↑ Umezawa H, Aoyagi T, Morishima H, Matsuzaki M, Hamada M (1970). «Pepstatin, a new pepsin inhibitor produced by Actinomycetes». J. Antibiot. 23 (5): 259–62. PMID 4912600. doi:10.7164/antibiotics.23.259  
  9. ↑ Singh, Gurfateh ; Sharma, Ramica. Advances in Animal Experimentation and Modeling, Editor(s): Ranbir Chander. Chapter 13 - Animal models for hepatoxicity, Pages 195-203. Sobti, Academic Press, 2022. ISBN 9780323905831, DOI: 10.1016/B978-0-323-90583-1.00007-6.
  10. ↑ Ondetti, Miguel A.; Williams, Nina J.; Sabo, Emily F.; Pluscec, Josip; Weaver, Eugene R.; Kocy, Octavian (October 1971). «Angiotensin-converting enzyme inhibitors from the venom of bothrops jararaca. Isolation, elucidation of structure, and synthesis». Biochemistry. 10 (22): 4033–4039. PMID 4334402. doi:10.1021/bi00798a004  Verifique data em: |data= (ajuda)
  11. ↑ Najjar, V.A. Tuftsin, a natural activator of phagocyte cells: an overview. Ann. New York Acad. Sci. 1–11 (1983)
  12. ↑ Fridkin, M. & Najjar, V.A. Tuftsin: Its Chemistry, Biology and Clinical Potential. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 24, 1–40 (1989)
  13. ↑ Tuftsin MeSH Descriptor Data 2024

Ver também

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