Quitinase
Quitinases (EC 3.2.1.14) são endoglicosil-hidrolases que clivam as ligações glicosídicas da quitina, que é um polissacarídeo linear, formado por unidades de N-acetil-glicosamina unidas por ligações do tipo β-[1-4]. Quitinases de insetos participam na degradação da cutícula na muda, no turnover da membrana peritrófica e na digestão de fungos.
Descrição e função
editarQuitinases constituem parte da família 18 das glicosídeo hidrolases (COUTINHO & HENRISSAT, 1999). As proteínas dessa família possuem uma estrutura modular (ARAKANE et al., 2003), podendo ser constituídas de um peptídio sinal (aminoácidos 1 a 19 da seqüência da quitinase de Manduca sexta), um domínio catalítico (resíduos 20 a 395), um domínio conector rico em serinas e treoninas (resíduos 396 a 496) e um domínio de ligação a quitina rico em cisteínas (resíduos 497 a 554).
A presença de um peptídio sinal indica que essas enzimas são secretadas para o espaço extracelular - esse peptídio, entretanto, não é conservado, sendo característico do táxon considerado. Em insetos, parece haver certa conservação dentro de uma mesma ordem.
O domínio catalítico das quitinases de insetos possui uma série de resíduos conservados. Entre eles encontram-se os resíduos de aspartato e tirosina envolvidos diretamente em catálise (AALTEN et al., 2001).
O domínio conector rico em serinas e treoninas parece ser importante para o dobramento adequado dessas proteínas durante a secreção e para a estabilidade dessa enzima frente a proteases (ARAKANE et al., 2003).
O domínio C-terminal rico em cisteínas é importante para o reconhecimento e atividade sobre quitina. A retirada desse domínio na quitinase de M. sexta reduz drasticamente a atividade dessa enzima sobre o substrato natural, mas não afeta a atividade sobre oligossacarídeos ou substratos sintéticos como metil-umbelliferil-b-D-quitotriosídeo (ARAKANE, 2003).
Diversas funções têm sido propostas para as quitinases de insetos. Grande parte delas estão claramente envolvidas no processo da muda, participando na digestão do exoesqueleto a ser substituído. Nesses casos, a quitinase é secretada para o espaço entre a cutícula velha e a cutícula nova. Outra função seria a de regular o processo de síntese e degradação da membrana peritrófica.
Reação
editarHidrólise aleatória de N-acetil-β-D-glucosaminídeo (1→4)-ligações β em quitina e quitodextrinas
Outros nomes
editarchitodextrinase; 1,4-β-poly-N-acetylglucosaminidase; poly-β-glucosaminidase; β-1,4-poly-N-acetyl glucosamidinase; poly[1,4-(N-acetyl-β-D-glucosaminide)] glycanohydrolase
Substratos
editar- 4-metilumbeliferil beta-D-N,N',N''-triacetilquitotriosídeo
- 3,4-dinitrofeniltetra-N-acetil-beta-D-quitotetraosídeo
- 4-metilumbeliferil GlcNAcbeta(1-4)GlcNAcbeta(1-4)GlcNAc
- 4-metilumbeliferil-N,N'-diacetilquitobiose
- 4-nitrofenil beta-N,N',N''-triacetilquitotriosídeo
- 2-acetamido-2-desoxi-4-O-(2-acetamido-2-desoxi-4-O-metil-beta-D-glicopiranosil)-1-O-4-metilumbeliferil-beta-D-glicopiranosídeo
Banco de Dados
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Ver também
editarReferências
editar- Faria, M.V. Quitinases de Rhodnius prolixus: padrão tecidual e temporal da atividade enzimática e caracterização da atividade quitinolítica intestinal. 2013. Monografia apresentada a Universidade do Grande Rio, Duque de Caxias.
- Taylor EJ, Dennis RJ, Macdonald JM, Tarling CA, Knapp S, Withers SG, Davies GJ. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. (2010)
- Zechmeister, L. and Tóth, G. Chromatographic adsorption of the enzymes of emulsin which act on chitins. Enzymologia 7 (1939) 165-169.
- Tracey, M.V. Chitinase in some basidiomycetes. Biochem. J. 61 (1955) 579-586.
- Fischer, E.H. and Stein, E.A. Cleavage of O- and S-glycosidic bonds (survey), in Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd edn., vol. 4, Academic Press, New York , 1960, pp. 301-312
