Tríade catalítica

Uma tríade catalítica é um conjunto de três aminoácidos coordenados que podem ser encontrados no sítio ativo de algumas enzimas.^[1]^[2] As tríades catalíticas são mais comumente encontradas nas enzimas hidrolase e transferase (por exemplo, proteases, amidases, esterases, acilases, lipases e β-lactamases). Uma tríade ácido-base-nucleófilo é um motivo comum para gerar um resíduo nucleofílico para catálise covalente. Os resíduos formam uma rede de relé de carga para polarizar e ativar o nucleófilo, que ataca o substrato, formando um intermediário covalente que é então hidrolisado para liberar o produto e regenerar a enzima livre. O nucleófilo é mais comumente um aminoácido serina ou cisteína, mas ocasionalmente treonina ou mesmo selenocisteína. A estrutura terciária da enzima reúne os resíduos da tríade em uma orientação precisa, mesmo que eles possam estar distantes na sequência (estrutura primária).^[3]

Bem como a evolução divergente da função (e até mesmo o nucleófilo da tríade), as tríades catalíticas mostram alguns dos melhores exemplos de evolução convergente. Restrições químicas na catálise levaram à mesma solução catalítica evoluindo independentemente em pelo menos 23 superfamílias separadas.^[2] Seu mecanismo de ação é, conseqüentemente, um dos mais bem estudados em bioquímica.^[4]^[5]

Referências

↑ Dodson G, Wlodawer A (1998). «Catalytic triads and their relatives». Trends Biochem. Sci. 23 (9): 347–52. PMID 9787641. doi:10.1016/S0968-0004(98)01254-7
↑ ^a ^b Buller AR, Townsend CA (2013). «Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 110 (8): E653–61. Bibcode:2013PNAS..110E.653B. PMC 3581919 . PMID 23382230. doi:10.1073/pnas.1221050110
↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «9 Catalytic Strategies». Biochemistry 5th ed. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 9780716749554
↑ Perutz, Max (1992). Protein structure. New approaches to disease and therapy. New York: W.H. Freeman and Co. ISBN 9780716770213
↑ Neurath H (1994). «Proteolytic enzymes past and present: the second golden era. Recollections, special section in honor of Max Perutz». Protein Sci. 3 (10): 1734–9. PMC 2142620 . PMID 7849591. doi:10.1002/pro.5560031013

[:2-1] Dodson G, Wlodawer A (1998). «Catalytic triads and their relatives». Trends Biochem. Sci. 23 (9): 347–52. PMID 9787641. doi:10.1016/S0968-0004(98)01254-7

[buller1-2] Buller AR, Townsend CA (2013). «Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 110 (8): E653–61. Bibcode:2013PNAS..110E.653B. PMC 3581919 . PMID 23382230. doi:10.1073/pnas.1221050110

[Stryer_Ch9-3] Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). «9 Catalytic Strategies». Biochemistry 5th ed. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 9780716749554

[Perutz_1992-4] Perutz, Max (1992). Protein structure. New approaches to disease and therapy. New York: W.H. Freeman and Co. ISBN 9780716770213

[cite_journal|pmid=7849591-5] Neurath H (1994). «Proteolytic enzymes past and present: the second golden era. Recollections, special section in honor of Max Perutz». Protein Sci. 3 (10): 1734–9. PMC 2142620 . PMID 7849591. doi:10.1002/pro.5560031013

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